Blog de Biología
Sofía Salinas Amorós
6 de noviembre de 2019
La misión 5 del blog engloba el apartado de las PROTEÍNAS, la tercera biomolécula orgánica que estudiaremos tras habernos centrado ya en el agua, las sales minerales, los glúcidos y los lípidos.
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS: LAS PROTEÍNAS
Fuente de la imagen: imágenes gratuitas de Pixabay.
¿Qué son?
Las proteínas son compuestos orgánicos. Están presentes en nuestro organismo, desarrollando funciones imprescindibles en él gracias a la amplia variedad de propiedades que tienen. Formados principalmente por C, H y O y excepcionalmente en algunos casos por N, P y S. Éstas están compuestas por aminoácidos, moléculas orgánicas compuestas por un carbono alfa/asimétrico, unido a un grupo amino, a un grupo carboxilo, a un hidrógeno y a un radical.
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Características y propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos son sólidos, solubles en agua, cristalizables y más o menos incoloros.
Poseen un alto punto de fusión (200ºC), presentan configuraciones espaciales D y L según la orientación del grupo amino y además actividad óptica, desviando el plano de luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda (levógiros). Los existen polares (hidrofílicos) como la serina o apolares (hidrófobos) como la alanina. En disolución acuosa forman iones o híbridos, que tienen el mismo número de cargas positivas y negativas. El ph al que se forman se llama punto isoeléctrico. Además, éste puede comportarse como ácido o base por su propio carácter anfótero y dado ello se encargará de parte de la regulación del pH.
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La estructura de las proteínas
Estructura primaria. El enlace peptídico.
Existen 20 tipos de aminoácidos, los cuales se unen formando péptidos por medio de enlaces peptídicos covalentes que se enlazan por el grupo -OH de grupo carboxilo y el átomo de H del grupo amino, liberando así agua. Éste enlace tiene las características del doble enlace pues impide que la molécula gire así libremente. Provocan una estructura de zig zag, a la que llamamos estructura primaria.
A continuación os adjunto un esquema de cómo se enlazarían diferentes aminoácidos para que tengáis una visión espacial.
Estructura secundaria
Resultante de la disposición espacial de la estructura primaria. Se distinguen tres tipos:
Alfa-hélice
La cadena lineal (zig-zag) de aminoácidos gira sobre sí misma de forma dextrógira, creando entre el carbono 1 y carbono 4 enlaces de hidrógeno intracaternarios. Entre dos carbonos hay un espacio de 100º y por cada vuelta encontramos 3.6 aminoácidos.
Realizan función esquelética.
Conformación-beta
Se forman repliegues de la cadena de aminoácidos. Dos cadenas dispuestas de forma paralela o antiparalela, unidas por enlaces de hidrógeno intercaternarios.
Hélice de colágeno
Formada por prolina o hidroxiprolina. La cadena de aminoácidos gira sobre sí misma de forma levógira y enlazan entre sí enlaces de hidrógeno como en el caso de la estructura Alfa-hélice. Por cada vuelta encontramos en este caso 3 aminoácidos.
Estructura terciaria
Como ocurría en la estructura secundaria con la estructura primaria, ésta nueva forma de disposición espacial se origina a través de la anterior, habiendo sido ésta plegada. La diferencia es que ahora los radicales apolares se orientan hacia el interior de la molécula y los radicales polares hacia el exterior. Ésta disposición en el espacio les permite ser solubles en agua y en disoluciones salinas.
Se diferencian tramos rectos, provenientes de estructuras como la hélice plegada o la alfa-hélice. Los enlaces que presentan estas estructuras son débiles, pues son los comentados anteriormente más atracciones hidrófobas o electroestáticas. Por otra parte, existen enlaces disulfuro los cuales son los únicos fuertes. Éstos se crean entre grupos tiol (-SH).
Existen dos tipos de estructura terciaria: las fibrosas y las globulares.
FIbrosas
Se encuentra en animales. Son moléculas alargadas las cuales tienen como función principal la estructural. Son insolubles en agua y en disoluciones salinas.
Encontramos como ejemplo la fibrina, que participa en la coagulación de la sangre y el colágeno, que se encuentra en el tejido conectivo y más específicamente en la matriz extracelular de las células.
Globulares
Estas moléculas sí son disolubles en agua y en disoluciones salinas. Realizan diversas funciones en nuestro organismo como la función enzimática, la hormonal, la transportadora, la de defensa...
Los tramos rectos dadas las estructuras secundarias alfa-hélice y conformación-beta se denominan dominios estructurales.
Como ejemplos encontramos la albúmina, que trabaja transportando o almacenando aminoácidos, la actina que participa en la contracción muscular y la mioglobina que transpora oxígeno.
Fuente de la imagen: imágenes gratuitas de Pixabay (actina)
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria se genera por la unión de péptidos mediante enlaces débiles no covalentes o por puentes disulfuro que sí son covalentes.
Forman protómeros.
Fuente de la imagen: imágenes gratuitas de Pixabay (hemoglobina)
A continuación os adjunto un esquema de la estructura de las proteínas que realicé en clase con mis compañeras Paz Ortíz y Marta Miravete. Así seguro que es mucho más fácil de memorizar y entender.
Clasificación de las proteínas
Holoproteínas
Formadas tan sólo por aminoácidos. En este grupo se encuentran las proteínas fibrosas y globulares.
Heteroproteínas
Formadas por la unión de aminoácidos y un grupo prostético.
Aquí encontramos las cromoproteínas que contienen pigmentos. Transportan oxígeno como la hemoglobina o mioglobina.
Por otra parte existen las nucleoproteínas (ácido nucleico) como las histonas, las fosfoproteínas (grupo fosfato) como el HDL y LDL o la caseína y por último las lipoproteínas.
Más funciones a resaltar
Transducción de señales como la rodopsina.
Protectora como las inmunoglobulinas.
Hormonal como la insulina o el glucagón.
Enzimática como las hidrolasas.
Homesostática como la trombina.
Reconocimiento de señales eléctricas en las membranas celulares.
Fuente de la imagen: imágenes gratuitas de Pixabay (insulina)
Propiedades no nombradas
Desnaturalización, por la cual las proteínas pierden sus estrucuras secundaria, terciaria y cuaternaria excepto su unión lineal por enlaces peptídicos (estrucura primaria). De la misma manera que pierden su estructura, dejan de realizar la función que desempeñaban. Esto se ve provocado por el pH, por el calor y la energía cinética de las parículas, por la polaridad del disolvente como el etanol o la acetona o por sustancias desnaturalizantes como la urea. Cabe resaltar que este proceso es reversible.
Especificidad, la cual puede ser de función pues depende de la secuencia de aminoácidos o de especie, ya que existen proteínas exclusivas.
Capacidad amortiguadora, por su comportamiento anfótero.
Fuente de la imagen: imágenes gratuitas de Pixabay (acetona)
A continuación os adjunto un mapa mental realizado por mí para que la comprensión se vea facilitada.
A continuación os adjunto un mapa mental realizado por mí para que la comprensión se vea facilitada.
Actividades de repaso I
Como método para asentar conocimientos y ponernos un poco a prueba, la profesora nos ha propuesto realizar estas actividades.
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1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir del anterior.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estrucutra primaria los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. En la estructura secundaria se forman puentes de hidrógeno, un enlace covalente, entre los átomos que formaban el enlace peptídico. En la estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de
Van Der Waals y de puentes disulfuro además del enlace peptidico y los puentes de hidrógeno de la estructura secundaria. En la estructura cuaternaria las subunidades se asocian entre sí mediante puentes de hidrógeno e interacciones no covalentes, como pueden ser las interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura de la alfa queratina es la estructura secundaria, específicamente la helice alfa. En ella, los aminoácidos están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice. Esta hélice mantiene su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido a distancia de 4 hacia un lado y otro lado. En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua. Esta hélice mantiene su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Dos propiedades generales de las proteínas pueden ser la solubilidad y su capacidad amortiguadora. Por un lado, prestando atención a su solubilidad, podemos decir que éstas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular, es decir cuando han llegado a la estructura terciaria. La solubilidad es debida a los radicales libres de los aminoácidos que establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación. Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Por otro lado, respecto a su capacidad amortiguadora, explicamos que las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Dos funciones de las proteínas pueden ser estructural y defensiva.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroína para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente. Por otro lado, en cuanto a su función defensiva existen los siguientes ejemplos:
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de órden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija. Los enlaces que no se ven afectados son los enlaces peptídicos.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
Actividades de repaso II
Como método para asentar conocimientos y ponernos un poco a prueba, la profesora nos ha propuesto realizar estas actividades propias de PAU.
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